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Celiachia: nuovi dati sugli effetti del glutine
Ultima recensione: 14.06.2024
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Oggi è la Giornata internazionale della celiachia. La malattia celiaca è una malattia autoimmune cronica che colpisce circa l'1% della popolazione mondiale. È causata dal consumo di proteine del glutine provenienti da grano, orzo, segale e alcuni tipi di avena. Una dieta priva di glutine protegge i pazienti affetti da celiachia da gravi danni intestinali.
Insieme ai colleghi, la chimica Dott.ssa Veronica Dodero dell'Università di Bielefeld è stata in grado di identificare nuovi dettagli su come alcune molecole derivate dal glutine causano la sindrome dell'intestino permeabile nella malattia celiaca.
La scoperta chiave dello studio: un certo frammento proteico formato durante la celiachia attiva forma nanostrutture, i cosiddetti oligomeri, e si accumula in un modello di cellule epiteliali intestinali. Il nome tecnico di questa molecola è peptide deamidato della gliadina 33-mer (DGP). Il team di ricerca ha scoperto che la presenza di oligomeri DGP può aprire il rivestimento intestinale ben chiuso, portando alla sindrome dell'intestino permeabile.
Lo studio è stato pubblicato nella angewandte Chemie International Edition.
Peptidi del grano che causano permeabilità intestinale
Quando mangiamo il grano, i nostri corpi non riescono a scomporre completamente le proteine del glutine. Ciò può portare alla formazione di grandi frammenti di glutine (peptidi) nel nostro intestino. Nei casi di celiachia attiva, i ricercatori hanno scoperto che l’enzima transglutaminasi tissutale 2 (tTG2), presente nell’uomo, modifica uno specifico peptide del glutine, determinando la formazione di un DGP di 33 meri. Ciò di solito si verifica in una parte del nostro intestino chiamata lamina propria. Tuttavia, recenti ricerche hanno dimostrato che questo processo può verificarsi anche nel rivestimento intestinale.
Una micrografia elettronica dello studio mostra il problematico peptide DGP di 33 meri con strutture affilate che possono aprire la barriera intestinale. Fonte: Università di Bielefeld
"Il nostro team interdisciplinare ha caratterizzato la formazione di oligomeri DGP 33-meri utilizzando la microscopia ad alta risoluzione e tecniche biofisiche. Abbiamo riscontrato un aumento della permeabilità in un modello di cellule intestinali quando il DGP si accumula", riferisce la Dott.ssa Maria Georgina Herrera, prima autrice dello studio lo studio. È ricercatrice presso l'Università di Buenos Aires in Argentina ed è stata borsista post-dottorato presso l'Università di Bielefeld.
Quando la barriera intestinale è rotta
La sindrome dell'intestino permeabile si verifica quando il rivestimento dell'intestino diventa permeabile, consentendo alle sostanze nocive di entrare nel flusso sanguigno, provocando reazioni infiammatorie e varie malattie. Nel caso della celiachia si discute sugli stadi iniziali dell’aumento della permeabilità. La teoria principale suggerisce che l'infiammazione cronica nella malattia celiaca porta alla permeabilità intestinale.
Esiste tuttavia una seconda teoria che suggerisce che la causa principale siano gli effetti del glutine sulle cellule del rivestimento intestinale. Secondo questo punto di vista, il glutine danneggia direttamente le cellule del rivestimento intestinale, rendendole permeabili, provocando infiammazione cronica e potenzialmente portando alla celiachia nei soggetti predisposti.
Tuttavia, poiché il glutine viene consumato quotidianamente, quali sono i fattori scatenanti molecolari che portano alla permeabilità intestinale nei pazienti affetti da celiachia? Se si formano oligomeri di 33-mer DGP, possono danneggiare la rete cellulare epiteliale, consentendo ai peptidi del glutine, ai batteri e ad altre tossine di entrare in massa nel flusso sanguigno, provocando infiammazione e, nel caso della malattia celiaca, una risposta autoimmune. /p>
"I nostri risultati rafforzano l'ipotesi medica secondo cui la rottura della barriera epiteliale causata dai peptidi del glutine è la causa, piuttosto che il risultato, della risposta immunitaria nei pazienti affetti da malattia celiaca", afferma l'autrice principale, la Dott.ssa Veronica Dodero dello studio Dipartimento di Chimica dell'Università di Bielefeld.
Il collegamento tra DGP 33-mer e malattia celiaca
Gli antigeni leucocitari umani (HLA) sono proteine presenti sulla superficie delle cellule del corpo. Svolgono un ruolo importante nel sistema immunitario, aiutandolo a distinguere tra le proprie cellule e sostanze estranee come batteri o virus.
Nel caso della celiachia, due proteine HLA specifiche, vale a dire HLA-DQ2 e HLA-DQ8, sono fortemente associate alla malattia. Il 33-mer DGP si abbina perfettamente a HLA-DQ2 o HLA-DQ8 e innesca una risposta immunitaria che porta all'infiammazione e all'atrofia dei villi dell'intestino tenue. Questa forte interazione trasforma il DGP in quello che gli scienziati chiamano superantigene. Per chi soffre di celiachia la dieta priva di glutine è l'unica terapia permanente.