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Una varietà di proteine dello stress può aiutare a trattare la sepsi
Ultima recensione: 02.07.2025
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Le complicanze settiche, sotto forma di setticemia, sono tra le patologie più pericolose e comuni. Negli Stati Uniti e in molti paesi europei, la sepsi colpisce almeno mezzo milione di pazienti ogni anno. E questo numero è in costante crescita.
Le complicanze settiche sono provocate da vari gruppi di microrganismi patogeni che penetrano nel flusso sanguigno dalla superficie della ferita o da altre fonti di infiammazione. Quando i batteri entrano nel sangue, il processo infiammatorio si sviluppa al massimo. I principali "fattori scatenanti" sono le endotossine, ovvero i resti di cellule microbiche danneggiate e morte. Le tossine interagiscono con le cellule immunitarie, provocando invariabilmente una potente reazione infiammatoria, che può portare all'intossicazione e persino alla morte del paziente. Gli antibiotici sono spesso inefficaci in caso di complicanze settiche.
Gli scienziati sperano di fare qualche progresso con l'aiuto dell'albumina 70 da shock termico. Questa proteina appartiene alla categoria degli chaperoni, che svolgono la funzione di mantenere la configurazione di altri composti proteici. È noto che la piena funzionalità delle proteine dipende dalla corretta struttura spaziale.
La proteina da shock termico 70 svolge un ruolo fondamentale nello sviluppo della risposta allo stress durante ipertermia, ipossia, ustioni e altre lesioni, lesioni infettive ed eccessivo sforzo fisico.
Gli scienziati hanno ipotizzato che questo tipo di proteina possa essere utilizzato per proteggere le strutture cellulari e l'intero organismo dagli effetti dei microrganismi patogeni. Gli esperimenti hanno confermato che, dopo l'introduzione della proteina TS 70 nei roditori, il loro sangue, dopo una complicazione settica, è tornato alla normalità e la mortalità è diminuita significativamente.
La proteina da shock termico interagisce con le cellule immunitarie, quindi per osservarne l'effetto è necessario stabilire un bersaglio preciso. Tale proteina non può essere introdotta direttamente nel sangue, poiché può essere distrutta senza avere il tempo di produrre l'effetto desiderato. Tenendo conto di ciò, gli specialisti hanno ideato speciali forme di albumina incapsulate in polielettroliti, costruite sulla base di polipeptidi e polisaccaridi. Tali capsule vengono facilmente assorbite dalle cellule immunitarie, senza avere effetti tossici. Di conseguenza, i processi che solitamente accompagnano l'insorgenza della sepsi vengono bloccati.
Il compito principale dell'HSP 70 è prevenire la morte dei neutrofili: queste sono le cellule soggette ad apoptosi, una sorta di "suicidio" cellulare, sotto l'influenza delle endotossine. La proteina incapsulata HSP 70, dopo essere entrata nelle cellule, ne esce lentamente, bloccando contemporaneamente la morte cellulare. Questo avviene in modo molto più efficace rispetto all'utilizzo di proteine non incapsulate tradizionali.
Naturalmente, la ricerca degli scienziati non è ancora terminata: ci sono ancora esperimenti clinici da fare. Probabilmente, nel prossimo futuro, le capsule proteiche saranno utilizzate attivamente per trattare le complicanze settiche, nonché per risolvere altri problemi medici e biologici.
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