Lattato deidrogenasi nel sangue

I valori di riferimento (norma) per l'attività totale della lattato deidrogenasi nel siero sanguigno sono 208-378 UI/l.

La lattato deidrogenasi è un enzima glicolitico contenente zinco che catalizza in modo reversibile l'ossidazione dell'L-lattato ad acido piruvico ed è ampiamente diffuso nel corpo umano. L'attività della lattato deidrogenasi più elevata si riscontra nei reni, nel muscolo cardiaco, nei muscoli scheletrici e nel fegato. La lattato deidrogenasi si trova non solo nel siero, ma anche in quantità significative negli eritrociti, quindi il siero per il test deve essere privo di emolisi. La maggior parte degli organi e dei tessuti umani contiene cinque isoenzimi della lattato deidrogenasi. La natura dello spettro isoenzimatico della LDH e il tipo di metabolismo nel tessuto sono correlati tra loro. Nei tessuti con metabolismo prevalentemente aerobico (cuore, cervello, reni), predominano gli isoenzimi LDH ₁ e LDH _2. Nei tessuti con metabolismo anaerobico pronunciato (fegato, muscoli scheletrici), predominano gli isoenzimi LDH 4 e LDH 5 _. Tutti _{e cinque} gli isoenzimi LDH sono costantemente rilevati nel siero sanguigno di una persona sana. È possibile osservare un andamento in relazione all'attività degli isoenzimi della lattato deidrogenasi: attività di LDH2 _> LDH1 _> LDH3 _> LDH4 _> LDH5 _. Il danno a uno o all'altro organo modifica lo spettro isoenzimatico del siero sanguigno e queste alterazioni sono dovute alla specificità della composizione isoenzimatica dell'organo danneggiato.

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